@philippeb5: Renardeau curieux #renardeau #nature #nuit #renard #animal #curieux #LIVEhighlights #TikTokLIVE #LIVE

Philippeb5
Philippeb5
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Saturday 27 July 2024 20:41:32 GMT
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Comments

alexandraanouchka
Alexandraanouchka :
Adorable!
2024-10-02 22:12:18
0
charlesg534
charly :
super moment 👍
2024-09-13 23:51:20
0
marleneprongue8
mimi :
adorable
2024-10-08 06:56:00
0
karsentymaelie
bella :
oh♥️♥️♥️♥️
2024-09-19 09:32:34
1
user46106304859310
user :
c un jeune il ne connais pas encore la méchanceté de l'être humain le renard est pourchassé sans pitié en France dommage
2024-07-28 04:40:58
531
continuum_species
Continuum Species :
C'est tellement beau, faudrait arrêter de le considérer comme nuisible. ( pour ceux qui veulent venir me donner des leçons, c'est l'humain le nuisible).
2024-07-28 21:43:52
151
tessee09
Cassiopée :
Même s'il mange les poules il fait partie de la nature 🤔☺️Les humains mangent bien du poulet n'est pas !!😅
2024-07-28 14:11:45
248
guidances.mel.amie
мєℓ'αмιє :
J'aime énormément le respect que vous avez avec ce renard 🥰
2024-07-28 21:10:30
336
justinerogowski
Justine Rogowski Artys 🦋 :
Je donne à manger à et à boire à un petit renard qui viens en bas de ma fenêtre tous les soirs
2024-07-28 18:52:20
116
user4479945414341
michele :
Quelle beauté ne changeons pas la nature ♥️♥️♥️♥️
2024-07-28 06:02:01
280
charly494949
Charles Cousin :
certains disent que c'est un nuisible il fait partie de l'équilibre.. seul nuisible c'est l'homme
2024-09-05 12:24:23
120
bangbang.sunshine
Pauline :
Petit curieux. Heureusement qu’il est tombé sur quelqu’un de gentil comme toi et pas un chasseur …
2024-07-29 09:35:54
58
helenemamange
Hélène :
C'est tellement craquant ce joli bébé renard ❤️🦊❤️il n'est pas craintif il est tout jeune il est adorable 😍 🍀👏👏
2024-10-10 00:41:47
6
marielambtin
Maéra zz 🤫 :
Petite anecdote, quand j’ai regardé votre vidéo , le bruit de la souris 🐁 , tous mes chats ont rappliqué 🤣🤣🤣 , très belle imitation pour le coup 👍
2024-07-29 01:12:26
67
pierresdecoeur
Pierres de coeur - Maggy :
trop mignon. il faut qu'il ai peur de l'homme sinon il sera mort dans très peu de temps 😭
2024-07-28 07:48:52
20
severinecallaud
Severine Callaud :
il est superbe c'est un jeune ❤️🥰
2024-09-12 18:01:41
8
nicoleberg3010
nini54370 :
il est vraiment trop beau, tu as de la chance Philippe de le voir si près
2024-07-27 20:51:50
81
mike357s
mike357 :
considéré comme nuisible par le nuisible homme...
2024-09-24 05:42:11
17
emma23180
EmmaBeLê :
La nature est tellement belle quand on prend le temps de l’admirer 😍❤️merci beaucoup pour ces magnifiques images 🥰🥰🥰
2024-07-28 08:41:26
25
oiseaulibre69
oiseaulibre69 :
BELLE RENCOTRE AVEC LE RENARD 🦊👍💯 ET MERCI POUR CET AGRÉABLE PARTAGE 🙏
2024-09-11 08:33:28
5
lydieantonelli3
lydieantonelli3 :
Il est vraiment très très beau 🥰🥰🥰🥰❤️
2024-07-28 04:53:59
14
christinecartan
Christine Cartan :
mais arrêtez de dire que ça mange les poules et alors il faut bien qu'il mange lui aussi l'être humain il est égoïste en attendant il est beau et moi je suis pour la nature je j'adore les animaux
2024-07-28 14:52:36
10
dorivdbg
dori :
Trop mignon vraiment adorable 🤗🤗
2024-07-27 20:48:12
10
viviane28127
Viviane :
Trop beau le bébé
2024-07-28 13:01:52
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are you the (+) end of a microtubule, because i always wanna be walking towards you 🎥 Erik Schäffer Lab "Motile kinesins are motor proteins that move unidirectionally along microtubules as they hydrolyze ATP. They share a conserved motor domain (head) which harbors both the ATP- and microtubule-binding activities. The kinesin that has been studied most moves toward the microtubule (+)-end by alternately advancing its two heads along a single protofilament. This kinesin is the subject of this review. Its movement is associated to alternate conformations of a peptide, the neck linker, at the C-terminal end of the motor domain. Recent progress in the understanding of its structural mechanism has been made possible by high-resolution studies, by cryo electron microscopy and X-ray crystallography, of complexes of the motor domain with its track protein, tubulin. These studies clarified the structural changes that occur as ATP binds to a nucleotide-free microtubule-bound kinesin, initiating each mechanical step. As ATP binds to a head, it triggers orientation changes in three rigid motor subdomains, leading the neck linker to dock onto the motor core, which directs the other head toward the microtubule (+)-end. The relationship between neck linker docking and the orientations of the motor subdomains also accounts for kinesin's processivity, which is remarkable as this motor protein only falls off from a microtubule after taking about a hundred steps. As tools are now available to determine high-resolution structures of motor domains complexed to their track protein, it should become possible to extend these studies to other kinesins and relate their sequence variations to their diverse properties." #biochem #biochemistrymajor #kinesin #motorprotein #microtubule #cellbiology

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